Proteiner er livsvigtige molekyler, som indgår i næsten alle biologiske processer i kroppen – fra enzymer, der styrer kemiske reaktioner, til muskelvæv, der muliggør bevægelse. Et proteins egenskaber bestemmes af, hvordan det er opbygget og foldet, fra rækkefølgen af aminosyrer til den rumlige tredimensionelle struktur. Samspillet mellem primær, sekundær og tertiær proteinstruktur er afgørende for, at proteiner kan fungere korrekt.
Videoforklaring af protein opbygning og strukturer:
Resumé af video:
En aminosyre (også kaldet en peptid) er opbygget af et centralt carbonatom (C), som er bundet til fire grupper: en aminogruppe (–NH₂), en carboxylgruppe (–COOH), et hydrogenatom (H) og en radikalgruppe (R). Aminosyrene er ens opbygget og er kun forskellige i deres radikalgruppe, og derfor findes der 20 forskellige aminosyrer, som adskiller sig i radikalegruppernes forskellige kemiske egenskaber og funktion.
Ud af de 20 aminosyrer er 9 essentielle, hvilket betyder, at menneskekroppen ikke selv kan danne dem. De skal derfor tilføres gennem kosten, typisk via proteinrig mad som kød, fisk, æg, bælgfrugter og mejeriprodukter.
Aminosyrer indeholder nitrogen (N), som er nødvendigt for at opbygge proteiner. Derfor har planter brug for nitrogenholdig gødning, så de kan danne aminosyrer og dermed proteiner, som er afgørende for deres vækst.
På figuren herunder er vist hvodan en peptidbinding dannes mellem to aminosyrer. Peptidbinding er den binding, der dannes mellem to aminosyrer, når carboxylgruppen fra den ene reagerer med aminogruppen fra den anden, samtidig med at der fraspaltes et vandmolekyle. Denne binding kobler aminosyrer sammen til lange kæder af aminosyrer som man også kalder polypeptider og proteiner
Primær struktur – rækkefølge af aminosyrer
Den primære proteinstruktur er rækkefølgen af aminosyrer i en polypeptidkæde. Aminosyrerne er bundet sammen med peptidbindinger, og netop denne rækkefølge er afgørende, fordi den bestemmer, hvordan proteinet senere folder sig. Selv en enkelt ændring i aminosyrerækkefølgen kan ændre proteinets funktion.
Sekundær struktur – små 3-dimensionelle foldninger
Den sekundære struktur opstår, når polypeptidkæden begynder at folde sig lokalt. Her dannes især α-helix og β-sheets (β-foldede plader).
- α-helix er en spiralformet struktur
- β-sheets består af flere kædesegmenter, der ligger side om side
Disse strukturer stabiliseres af hydrogenbindinger mellem peptidbindingernes rygrad (ikke sidekæderne). - Beta-vendinger (β-vendinger) er korte strukturer i proteiner, hvor polypeptidkæden ændrer retning. De forbinder ofte β-sheets og α-helix, og gør det muligt for proteinet at folde sig kompakt. Beta-vendinger stabiliseres typisk af hydrogenbindinger mellem aminosyrer, der ligger tæt i kæden.
Tertiær struktur – overordnet 3-dimensionel form
Den tertiære struktur er proteinets samlede tredimensionelle form. Her foldes α-helixer og β-sheets videre, så proteinet får sin endelige rumlige struktur.
Denne struktur stabiliseres af flere typer bindinger mellem aminosyrernes sidekæder (R-grupper), bl.a.:
- hydrogenbindinger
- ionbindinger
- hydrofobe interaktioner
- disulfidbindinger mellem cystein (svovlbroer), som er særligt stærke og vigtige for at holde strukturen stabil.
Et klassisk eksempel på et proteiner med tertiær struktur er myoglobin (der kan binde ilt i musklerne) og fordøjelses enzymet amylase. Proteinets tertiære struktur giver proteinerne en helt præcis rumlig form, som er afgørende for dets funktion.
Hos enzymer danner denne tertiære struktur et aktivt sted, hvor kun bestemte molekyler kan binde sig. For eksempel har fordøjelsesenzymet amylase et aktivt sted, der passer præcist til stivelse, så enzymet kan binde stivelsesmolekylet og klippe det i mindre sukkerenheder. På samme måde giver den tertiære struktur hos myoglobin en præcis rummelig form, der placerer hæm-gruppen korrekt, så ilt kan bindes præcist og effektivt.
Kvaternær struktur
Den kvaternære struktur opstår, når flere polypeptidkæder, som hver især er foldet i deres egen tertiære struktur, samles og danner ét fælles protein-kompleks. Samspillet mellem kæderne er afgørende for proteinets samlede funktion.
Et klassisk eksempel er hæmoglobin, som består af fire enkelt tertiært foldede polypeptidkæder. Når disse kæder sidder sammen, kan hæmoglobin binde og transportere ilt effektivt i blodet – en egenskab, som de enkelte kæder ikke ville have alene.
